共同点有:

　　①家族成员具有高度保守性如Hsp70家族是由一类高度保守的蛋白质组成，广泛分布于真核生物和原核生物中。在果蝇、酵母、鸡、哺乳动物、锥虫和细菌等生物细胞中检测发现，甚至在具有最远亲缘关系的真核生物中的Hsp70的序列一致性也达到了50％。而原核生物的分子伴侣Dnak与真核生物的分子伴侣Hsp70同源性也高达50％。Hsp60家族中大肠杆菌细胞质分子伴侣GroEL与真核生物线粒体基质分子伴侣cpn60的同源性达到60％。

　　②家族成员结构上具有相似性如Hsp70家族成员都折叠成两个功能结合区域?ATP结合域和底物结合结构域；结晶X－射线分析和电镜观察Hsp60家族中GroEL与cpn60的结构，发现它们都是由十四个相对分子质量60kDa的蛋白质亚基构成两个七元环，再堆叠形成圆筒状的14－聚体，中央形成空穴，推测空穴与它们帮助蛋白质折叠的功能有关，可能是提供折叠的场所。

　　③组成型表达家族成员大部分在体内为组成型表达，在刺激条件下会被进一步诱导。Hsp60、Hsp70、Hsp90在细胞内含量丰富，正常情况下GroEL可占细胞总蛋白质含量的1～2％，热诱导下最高可达10～15％；cpn60占线粒体基质蛋白质总量的1％。也有例外，如Hsp70家族成员Hsp72只是诱导产物，正常情况下在细胞中含量很低。这与它们在细胞中所起的作用有关。

　　④家族成员都具有可被底物激活和增强的弱的ATP酶活性这一特性与它们在作用过程中与ATP结合水解循环过程偶联有关，Hsp70的K＋依赖的ATP酶活性在它与底物结合时增加2～20倍。