[拼音]：anjisuan

[外文]：amino acid

一类含有氨基及羧基的有机化合物。在生物体内，主要以结合方式存在于蛋白质中。氨基酸的主要生理功能是作为机体合成蛋白质的原料，也可经代谢转变成核苷酸、某些激素和神经递质等含氮化合物。氨基酸还可氧化分解供能。生物体内的氨基酸处于不断代谢之中。人体的氨基酸主要来源于食物和体内组织中的蛋白质。人体也可以合成部分氨基酸，不能在体内合成或合成量不足的，则必须由食物供给。氨基酸分解代谢的主要途径是脱去氨基，生成氨和相应的 α－酮酸。氨主要在肝脏进一步合成为尿素由尿排出。氨基酸也可通过脱羧基作用生成多种具有生理功用或毒理效应的胺类。氨基酸代谢中某些酶的先天性缺陷，可导致氨基酸代谢病。

自然界的氨基酸有 300多种，但组成蛋白质的氨基酸一般只有20种。组成蛋白质的氨基酸结构，虽各不相同，但多为α－氨基酸，其α碳原子上都有一个氨基和一个羧基，可用左面的通式表示：

其中R可为不同的基团。且除甘氨酸外，其余所有氨基酸的 α碳原子都是不对称的。根据氨基酸在不对称原子上的位置，可产生L和D两种不同构型。蛋白质中的氨基酸均为 L型，即氨基位于不对称碳原子的左侧，但在微生物体内和抗生素中，亦有D型氨基酸。如右式：

氨基酸可按不同的方法分类。根据R基团的结构，可将氨基酸分为脂肪族、芳香族和杂环氨基酸三大类。也可根据R的极性分类，凡R上具有极性基团的，称为极性（亲水性）氨基酸，而具有非极性基团的，称为非极性（疏水性）氨基酸。此外，具有两个羧基的，可称为酸性氨基酸，如天门冬氨酸及谷氨酸；具有两个碱性基团的，可称为碱性氨基酸，如赖氨酸、精氨酸及组氨酸。

表中列举蛋白质中常见的20种氨基酸的分类和结构。

氨基酸多溶于水。由于氨基酸有酸性的羧基及碱性的氨基，故为两性电解质，具两性解离的特性，既可被酸又可被碱滴定。在一定的pH条件下，氨基酸的羧基和氨基的解离度相等，净电荷为零，为兼性离子，此时其溶液的pH值，称为该氨基酸的等电点(pI)。当溶液pH值大于pI时，氨基酸带负电荷；pH小于pI时，则氨基酸带正电荷。各种氨基酸所带极性基团的解离程度不同，故等电点也不相同。一般氨基酸的羧基解离度大于氨基解离度，故其pI值小于7（稍偏酸性）。在等电点时，氨基酸在电场中既不向阴极，也不向阳极泳动，溶解度也最小。

芳香族氨基酸能吸收紫外线，其中色氨酸的吸收能力最强，酪氨酸次之。蛋白质中所含芳香族氨基酸的种类和数量相同时，则其紫外线吸收力的大小与溶液中该种蛋白质的浓度成正比。可利用此原理测定样品中蛋白质的含量。

由于R侧链所含基团不同，各种氨基酸所能参与的化学反应也不相同。然而，氨基酸中的氨基均可与亚硝酸及甲醛反应，又具有脱氨基反应及成盐作用等；氨基酸的羧基具有成酯、成盐、成酰胺及脱羧基等反应。

在适当条件下，一个氨基酸中的氨基还可与另一个氨基酸中的羧基脱水缩合形成酰胺键，即肽键。多个氨基酸彼此作用，形成多个肽键而连接起来，这就是氨基酸合成蛋白质的基础。如下式：

此外，某些氨基酸具有特殊的R侧链，还能与某些试剂作用，产生独特的颜色反应，可借此进行这些氨基酸的定性定量试验。

多用层析法和电泳法。

（1）纸层析法。利用各种氨基酸极性不同，以及在水和有机溶剂中溶解度不同的特点，将氨基酸在滤纸上进行分配分离。其在纸上移动的迁移率以 Rf(rate flow)表示。同一种氨基酸对一定溶剂系统的Rf值是常数，可借此鉴定氨基酸。

（2）柱层析法。在酸性溶液（pH小于氨基酸的等电点）中，氨基酸解离为阳离子，能被阳离子交换剂所吸附；在碱性溶液（pH大于氨基酸的等电点）中，氨基酸解离为阴离子，能为阴离子交换剂所吸附。再用适当的电解质溶液洗脱，已与离子交换剂结合的氨基酸离子又会重新交换出来。由于各种氨基酸与离子交换剂的亲和力不同，被洗脱下来的氨基酸顺序也不相同，由此可使溶液中的各种氨基酸彼此分开。

（3）聚酰胺薄膜层析法。氨基酸混合液随流动相通过聚酰胺薄膜时，由于聚酰胺与各种氨基酸产生氢键吸附力的强弱不同，因此氨基酸彼此分离。

此外，也可用高压电泳法对氨基酸进行分离和分析。

氨基酸是蛋白质的基本组成单位。氨基酸还是机体合成许多具有重要生理功能的含氮化合物，如核苷酸、儿茶酚胺激素、甲状腺素、烟酰胺及一些神经递质等的重要原料。有些氨基酸（如甘氨酸等），本身就是神经递质。某些氨基酸在体内还起着一些独特的作用，如丙氨酸及谷氨酰胺参与组织间氨的转运等。此外，氨基酸可以代谢转变成糖类或脂肪，亦可氧化供能。

体内某些氨基酸，虽然不是蛋白质合成的原料，但也具有重要的生理功能。例如，鸟氨酸、瓜氨酸参与尿素合成。生物体内还存在一些非 α－氨基酸，它们也有一定的生理功用。例如，β－丙氨酸是辅酶A的组成成分，γ－氨基丁酸是神经递质等。

机体氨基酸的主要来源是食物供应、体内合成及组织蛋白质分解等3种，其中以食物供应为最重要。食物蛋白质经过消化道中多种蛋白质水解酶的作用，水解成为氨基酸，主要在小肠吸收入体内。机体组织中的蛋白质处于不断更新，经常分解成为氨基酸。此外，机体本身也可以合成部分氨基酸。外源性和内源性的氨基酸在体内共同组成氨基酸池。不同组织中，氨基酸的代谢途径不尽相同。合成蛋白质是氨基酸的主要代谢去路。正常成人体内约有75％的氨基酸用于合成蛋白质。氨基酸的分解也是其重要的代谢去路。分解过程主要是先经脱氨基作用，生成氨及相应的 α－酮酸。另有一小部分氨基酸可经脱羧基作用，形成二氧化碳及胺类。α－酮酸可以通过不同途径转变成糖类或脂肪， 也可再被用来合成氨基酸，还可进入三羧酸循环氧化成二氧化碳、水，并产生能量。人体内的氨主要转变成尿素并由尿排出。此外，人体每天由尿排出的氨基酸约1克左右。

（1）氨基酸的合成。氨基酸的生物合成比较复杂，不同氨基酸的合成途径亦不相同。人体只能合成组成蛋白质的部分氨基酸。体内不能合成或合成速度不足以满足需要，而必需由食物提供的氨基酸，即所谓必需氨基酸。人体的必需氨基酸有8种:缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸及色氨酸。其余12种氨基酸，称为非必需氨基酸。另外，精氨酸及组氨酸在人体生长期间体内合成的数量不足，故被称半必需氨基酸。食物蛋白质的营养价值主要取决于其所含必需氨基酸的种类、数量以及各种氨基酸的比例。工业上，一般用微生物发酵法生物合成氨基酸。

（2）氨基酸的分解。氨基酸的一般分解代谢规律是先经脱氨基作用或联合脱氨基作用脱去氨基，生成氨及相应的α酮酸，其反应机制见图1：

氨是剧毒物质，其大部分在肝脏经鸟氨酸循环合成尿素（图2），自尿中排出。

一些氨基酸脱氢基后产生的 α－酮酸可经代谢转变成糖，这类氨基酸，称为生糖氨基酸；另一些可以转变成酮体，这类氨基酸，称为生酮氨基酸；还有一些既可生成糖，又可生成酮体，称为生糖兼生酮氨基酸。

氨基酸脱羧基后，可产生具有重要生理功能的胺类，例如组胺、5-羟色胺、γ－氨基丁酸及腐胺、精脒、精胺等。

除上述一般分解代谢外，个别氨基酸还有其特殊的代谢途径。例如，甘氨酸、精氨酸、蛋氨酸参与肌酸的合成；色氨酸参与烟酸的合成；甘氨酸、丝氨酸、组氨酸、色氨酸参与一碳单位（由辅酶四氢叶酸携带的一个碳原子的基团，是合成嘌呤、嘧啶的原料）代谢;苯丙氨酸及酪氨酸参与多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素（统称儿茶酚胺）和黑素的合成等。

（3）氨基酸合成蛋白质。氨基酸在多种核糖核酸、酶、蛋白质因子、无机离子的参与及能量供应的情况下，合成蛋白质多肽链。信使核糖核酸（mRNA）的遗传密码，在蛋白质合成过程中决定氨基酸的组成和排列顺序，从而进一步决定了蛋白质的结构与功能（见核酸）。

某些氨基酸代谢中所需酶的先天性缺陷，可导致氨基酸代谢紊乱。

由于氨基酸具有独特的生理功能，机体对氨基酸的需要，不能由糖类、脂类代替，正常人通常由食物蛋白质供给氨基酸。患某些疾病时，食物蛋白质的供应受到限制，可通过补给氨基酸来代替。氨基酸输液疗法对创伤、烧伤及手术后的病人具有康复作用。某些氨基酸还有特殊的治疗功效，如精氨酸、谷氨酸对肝病的高血氨症有一定疗效，半胱氨酸具有抗辐射作用等。

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